我科研團隊發現廣譜抑菌蛋白並自主命名
【最新發現與(yu) 創新】
科技日報訊 (記者史俊斌 通訊員羅秦英 王睿)7月7日,記者從(cong) 西安交通大學第一附屬醫院獲悉,國際期刊《細胞》子刊《細胞通訊》5日在線發表該院劉冰/王亞(ya) 文教授團隊在噬菌體(ti) 抑菌領域的最新研究成果,揭示了其首次發現的噬菌體(ti) 編碼細菌糖代謝通路的抑製蛋白並為(wei) 其自主命名:PEIP。
西安交大科研團隊在研究革蘭(lan) 氏陽性細菌的模式生物——枯草芽孢杆菌專(zhuan) 屬噬菌體(ti) SPO1抑菌基因的過程中發現一奇特現象:某噬菌體(ti) 基因的過表達可以導致該陽性細菌在與(yu) 革蘭(lan) 氏染色實驗中顯示革蘭(lan) 氏陰性菌的特性。通過透射電鏡發現細菌死亡,並呈現與(yu) 青黴素殺菌類似的表型。該現象是由噬菌體(ti) 蛋白靶向抑製糖代謝中倒數第二步的Enolase(烯醇化酶)所導致。由於(yu) 該蛋白是首個(ge) 發現的烯醇化酶抑製蛋白,《細胞通訊》編輯部建議由發現者命名該蛋白。根據該蛋白的靶向作用,團隊將其命名為(wei) :Phage Enolase Inhibitor Protein(PEIP,噬菌體(ti) 烯醇化酶抑製蛋白)。
為(wei) 了詳細詮釋PEIP的抑菌機製,團隊通過微生物學、生物化學、結構生物學等手段闡明了PEIP的廣譜抑菌作用及其詳細的分子機製。同時指出由於(yu) 糖代謝通路在所有生物中的高度保守,PEIP可以部分抑製人體(ti) 腫瘤細胞的糖代謝通路。使用冷凍電鏡的手段解析了PEIP與(yu) 烯醇化酶的複合物結構。該結構揭示,PEIP使用了一種不同於(yu) 常規蛋白酶抑製劑的方式(蛋白質抑製劑通常通過阻擋目標蛋白的催化位點達到抑製的目的),它將8聚體(ti) 的烯醇化酶拆分成4份。科技查新顯示,這種特殊現象此前未見報道。
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